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Konfigurierbare Panels & Premixed-Kits
Unser breites Angebot enthält Multiplex-Panels, für die Sie die Analyten auswählen können, die am besten für Ihre Anwendung geeignet sind. Unter einem separaten Register können Sie das Premixed-Cytokin-Format oder ein Singleplex-Kit wählen.
Kits für die zelluläre Signaltransduktion & MAPmates™
Wählen Sie gebrauchsfertige Kits zur Erforschung gesamter Signalwege oder Prozesse. Oder konfigurieren Sie Ihre eigenen Kits mit Singleplex MAPmates™.
Die folgenden MAPmates™ sollten nicht zusammen analysiert werden: -MAPmates™, die einen unterschiedlichen Assaypuffer erfordern. -Phosphospezifische und MAPmate™ Gesamtkombinationen wie Gesamt-GSK3β und Gesamt-GSK3β (Ser 9). -PanTyr und locusspezifische MAPmates™, z.B. Phospho-EGF-Rezeptor und Phospho-STAT1 (Tyr701). -Mehr als 1 Phospho-MAPmate™ für ein einziges Target (Akt, STAT3). -GAPDH und β-Tubulin können nicht mit Kits oder MAPmates™, die panTyr enthalten, analysiert werden.
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Custom Premix Selecting "Custom Premix" option means that all of the beads you have chosen will be premixed in manufacturing before the kit is sent to you.
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96-Well Plate
Menge
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48-602MAG
Buffer Detection Kit for Magnetic Beads
1 Kit
Platzsparende Option Kunden, die mehrere Kits kaufen, können ihre Multiplex-Assaykomponenten in Kunststoffbeuteln anstelle von Packungen erhalten, um eine kompaktere Lagerung zu ermöglichen.
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Anti-alpha-Synuclein (aa 121-125) Antibody, clone Syn211 (Ascites Free) is an antibody against alpha-Synuclein for use in Immunohistochemistry and Western Blotting.
More>>Anti-alpha-Synuclein (aa 121-125) Antibody, clone Syn211 (Ascites Free) is an antibody against alpha-Synuclein for use in Immunohistochemistry and Western Blotting. Less<<
SDB (Sicherheitsdatenblätter), Analysenzertifikate und Qualitätszertifikate, Dossiers, Broschüren und andere verfügbare Dokumente.
Alpha-synuclein is encoded by the SNCA gene (also known as NACP, PARK1) in human. There are two other known synuclein family members, beta- and gamma-synuclein. Interest in synuclein research started with the discovery of alpha-synuclein mutation in several families with autosomal dominant Parkinson's disease (PD). Alpha-synuclein is abundantly expressed in the brain and is found in a classic amyloid fibril form within the intra-neuronal Lewy body deposits of PD. The physiological function of synucleins is not well understood, but appears to involve membrane interactions, and in particular reversible binding to synaptic vesicle membranes. Contradictory evidences regarding inhibitory action of alpha-synuclein against phospholipase D (PLD) have been reported (PMID 11821392 & 19146388). Clone Syn211, Cat. No. 36-008-C detects epitope in the region from amino acid 121 to 125 and has been used together with clone LB509, Cat. No. MABN824, to characterize the digestion pattern of different forms of in vitro prepared alpha-synclulein aggregates (Guo, J.L., et al. 2013; PMID 23827677).
References
Product Information
Format
Purified
Presentation
Purified mouse monoclonal IgG1κ in buffer containing 0.1 M Tris-Glycine (pH 7.4), 150 mM NaCl with 0.05% sodium azide.
Anti-alpha-Synuclein (aa 121-125) Antibody, clone Syn211 (Ascites Free) is an antibody against alpha-Synuclein for use in Immunohistochemistry and Western Blotting.
Key Applications
Western Blotting
Immunohistochemistry
Application Notes
Immunohistochemistry Analysis: A 1:50-1,000 dilution from a representative lot detected alpha-Synuclein in human cerebral cortex and human kidney tissue. Western Blotting Analysis: A representative lot detected alpha-Synuclein in Synucleinopathy brains (Guo, J.L., et al. (2013). Cell. 154:103-117).
Biological Information
Immunogen
Conjugated recombinant protein corresponding to human alpha-Synuclein.
Evaluated by Western Blotting in human brain tissue lysate.
Western Blotting Analysis: 1.0 µg/mL of this antibody detected alpha-Synuclein in 10 µg of human brain tissue lysate.
Usage Statement
Unless otherwise stated in our catalog or other company documentation accompanying the product(s), our products are intended for research use only and are not to be used for any other purpose, which includes but is not limited to, unauthorized commercial uses, in vitro diagnostic uses, ex vivo or in vivo therapeutic uses or any type of consumption or application to humans or animals.
Many neurodegenerative diseases are characterized by the accumulation of insoluble protein aggregates, including neurofibrillary tangles comprised of tau in Alzheimer's disease and Lewy bodies composed of α-synuclein in Parkinson's disease. Moreover, different pathological proteins frequently codeposit in disease brains. To test whether aggregated α-synuclein can directly cross-seed tau fibrillization, we administered preformed α-synuclein fibrils assembled from recombinant protein to primary neurons and transgenic mice. Remarkably, we discovered two distinct strains of synthetic α-synuclein fibrils that demonstrated striking differences in the efficiency of cross-seeding tau aggregation, both in neuron cultures and in vivo. Proteinase K digestion revealed conformational differences between the two synthetic α-synuclein strains and also between sarkosyl-insoluble α-synuclein extracted from two subgroups of Parkinson's disease brains. We speculate that distinct strains of pathological α-synuclein likely exist in neurodegenerative disease brains and may underlie the tremendous heterogeneity of synucleinopathies.
