62288
リパーゼB, Candida antarctica由来, 組換え体 from Aspergillus oryzae
powder, beige, ~9 U/mg
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この商品について
CAS番号:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
232-619-9
MDL number:
Specific activity:
~9 U/mg
Recombinant:
expressed in Aspergillus oryzae
recombinant
expressed in Aspergillus oryzae
Quality Level
form
powder
specific activity
~9 U/mg
mol wt
33 kDa
color
beige
storage temp.
2-8°C
InChI
1S/C11H9N3O2.Na/c15-8-4-5-9(10(16)7-8)13-14-11-3-1-2-6-12-11;/h1-7,16H,(H,12,14);/q;+1/b13-9-;
InChI key
QWZUIMCIEOCSJF-CHHCPSLASA-N
General description
Candida antarcticaリパーゼB（Calb）は構造上いくつかの他のリパーゼに類似しており、柔軟な蓋を持っています。この酵素は317個のアミノ酸で構成されており、33 kDaの分子量を持っています。リパーゼBはアルファ／ベータヒドロラーゼフォールドファミリーのメンバーです。
Application
リパーゼは、キラル化合物の分割およびバイオディーゼルのエステル交換による生産に工業的に利用されます。
Aspergillus oryzae（ニホンコメコウジカビ）由来リパーゼBCandida antarctica、組換え型の用途：
- D5 - CalB の酵素特性の特性評価の標準物質
- ラセミ2級アルコールのエステル化によって（R）-エステルを得る反応を開始するのに有効なバイオ触媒
- 反応押出しに基づくポリブチレンサクシネート（PBS）の「環境に優しい」リサイクルルートの研究
- エステル化収率と吸収されたCaLB（aCaLB）および共有結合で固定化されたCaLB（cCaLBとの比較
Biochem/physiol Actions
Candida antarctica由来のリパーゼBは、オクタン酸より大きい脂肪酸からのエチルD-グルコピラノシドエステルの合成に効果的な触媒であることが示されています。この酵素は、多くの異なったレギオおよびエナンチオ-選択的合成を含む多種多様な有機反応を促進することが見出されています。
リパーゼはトリアシルグリセロールのグリセロールおよび遊離脂肪酸への加水分解を促進します。
Candida antarcticaリパーゼB（CALB）は広い基質特異性、高い活性および高いエナンチオ選択性を持っているためバイオ技術において重要な酵素と考えられます。この酵素はさらに水系および非水系の反応環境で機能することもできます。CALBがエステル交換反応、速度論的分割および重合反応で使われます。
Candida antarcticaリパーゼB（CALB）は広い基質特異性、高い活性および高いエナンチオ選択性を持っているためバイオ技術において重要な酵素と考えられます。この酵素はさらに水系および非水系の反応環境で機能することもできます。CALBがエステル交換反応、速度論的分割および重合反応で使われます。
Other Notes
1 unitは、トリブチリン(製品番号91010)を基質として、pH 8.0、50°C、1分間で、1 μmolの酪酸を遊離させる酵素量に相当します。
signalword
Danger
hcodes
pcodes
Hazard Classifications
Resp. Sens. 1
保管分類
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 1
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
62288-50MG-KC-F: + 62288-50MG-F: + 62288-VAR-F: + 62288-BULK-F: + 62288-250MG-F:
jan
Simple amino acid tags improve both expression and secretion of Candida antarctica lipase B in recombinant Escherichia coli
Kim S K, et al.
Biotechnology and Bioengineering, 112(2), 346-355 (2015)
Sun-Ki Kim et al.
Biotechnology and bioengineering, 112(2), 346-355 (2014-09-04)
Escherichia coli is the best-established microbial host strain for production of proteins and chemicals, but has a weakness for not secreting high amounts of active heterologous proteins to the extracellular culture medium, of which origins belong to whether prokaryotes or
Structural behavior of Candida antarctica lipase B in water and supercritical carbon dioxide: A molecular dynamic simulation study
Housaindokht M R, et al.
Journal of Supercritical Fluids, 63, 180-186 (2012)
A green method for polybutylene succinate recycling: Depolymerization catalyzed by lipase B from Candida antarctica during reactive extrusion
Jbilou F, et al.
European Polymer Journal, 68, 207-215 (2015)
A novel self-activation mechanism of Candida antarctica lipase B
Luan B and Zhou R
Physical Chemistry Chemical Physics, 19(24), 15709-15714 (2017)
資料
Efficient epimerization catalyst for enzyme mediated dynamic kinetic resolution (DKR).
ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.
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