C4874
カルモジュリン ウシ
recombinant, expressed in E. coli, lyophilized powder, ≥98% (SDS-PAGE)
別名:
CaM、ホスホジエステラーゼ3:5-環状ヌクレオチド活性化因子, ホスホジエステラーゼ3′,5′-環状ヌクレオチド活性化因子
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この商品について
Form:
lyophilized powder
Assay:
≥98% (SDS-PAGE)
Biological source:
bovine
Recombinant:
expressed in E. coli
Mol wt:
Mw 19000.9 by amino acid sequence
biological source
bovine
recombinant
expressed in E. coli
assay
≥98% (SDS-PAGE)
form
lyophilized powder
mol wt
Mw 19000.9 by amino acid sequence
composition
Protein, ≥85%
UniProt accession no.
storage temp.
−20°C
Quality Level
Gene Information
bovine ... CALM(100297344)
General description
ウシ由来カルモジュリンは、ダンベル構造を取っています。2つのカルシウム結合EFハンドループ、アンチパラレルβシートおよび3つのαヘリックスが、丸い突出部を構成しています。そして丸い突出部をつないでいる中心のヘリックスを持っています。カルモジュリンは、協働的な相互作用パターンで、4つのカルシウム分子と結合できます。
配列：
MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMADQLTEEQIAEFKEAFSLFDKDGDGTITTKELGTVMRSLGQNPTEAELQDMINEVDADGNGTIDFPEFLTMMARKMKDTDSEEEIREAFRVFDKDGNGYISAAELRHVMTNLGEKLTDEEVDEMIREADIDGDGQVNYEEFVQMMTAK
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Application
ウシ由来カルモジュリンは、リコンビナントのレチノイン酸誘導性遺伝子Iタンパク質の、in vitroリン酸化アッセイに使用されています。また、エンドプロテアーゼGlu-C消化や脱アミド化の研究にも使用されています。
Biochem/physiol Actions
ウシ由来カルモジュリンは、カルシウムとの結合によって、立体構造が変化します。スフィンゴシルホスフォリルコリンに結合し、カルシニューリンおよびホスホジエステラーゼを阻害します。
サイクリックヌクレオチド依存的ホスホジエステラーゼの活性化に必要なCa2+結合タンパク質です。また、一酸化窒素合成酵素、カルシニューリン、ならびにATPase、ミオシン軽鎖キナーゼ、およびCAMキナーゼI、II、およびIIIを含む多くのキナーゼの補助因子および活性化因子でもあります。サイクリックADP-リボースによるリアノジン受容体の活性化や、細胞内Ca2+の恒常性に関与しています。
Preparation Note
動物由来成分フリーの材料を用いて製造されています。
保管分類
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
C4874-25KU: + C4874-0.5MG: + C4874-2MG: + C4874-VAR: + C4874-10KU: + C4874-1MG-PW: + C4874-250KU: + C4874-25KU-PW: + C4874-0.2MG-PW: + C4874-100KU: + C4874-50KU-PW: + C4874-50KU: + C4874-PH: + C4874-1MG: + C4874-0.5MG-PW: + C4874-10KU-PW: + C4874-2MG-PW: + C4874-0.2MG: + C4874-BULK:
jan
Phosphorylation-dependent feedback inhibition of RIG-I by DAPK1 identified by kinome-wide siRNA screening
Willemsen J, et al.
Molecular Cell, 65(3), 403-415 (2017)
Calmodulin structure refined at 1.7
Chattopadhyaya R, et al.
Journal of molecular biology, 228(4), 1177-1192 (1992)
Structure and mechanism of calmodulin binding to a signaling sphingolipid reveal new aspects of lipid-protein interactions
Kovacs E, et al.
Faseb Journal, 24(10), 3829-3839 (2010)
Intraprotein electron transfer between the FMN and heme domains in endothelial nitric oxide synthase holoenzyme.
Feng C., et al
Biochimica et Biophysica Acta (2011)
Does calmodulin regulate the bicarbonate permeability of ANO1/TMEM16A or not?
Jinsei Jung et al.
The Journal of general physiology, 145(1), 75-77 (2014-12-31)
ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.
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