C4879
α-キモトリプシノｰゲン A ウシ膵臓由来
essentially salt-free, lyophilized powder
別名:
chymotrypsin A zymogen
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この商品について
Specific activity:
≥40 units/mg solid
Biological source:
bovine pancreas
biological source
bovine pancreas
type
Type II
form
essentially salt-free, lyophilized powder
specific activity
≥40 units/mg solid
mol wt
25,656 Da by calculation
purified by
6× crystallization
solubility
1 mM HCl: soluble 10 mg/mL, clear, colorless
UniProt accession no.
foreign activity
α-chymotrypsin ≤1 U/mg (prior to activation by trypsin)
storage temp.
−20°C
Quality Level
Gene Information
cow ... CTRB1(618826)
General description
ウシ膵臓由来キモトリプシノーゲンは、5つのジスルフィド結合を含む酵素前駆体です。等電点pHは8.97です。
Application
α-ウシ膵臓由来キモトリプシノーゲンAは、結晶化再現性の研究でモデルタンパク質として使用されています。また、α-グリアジンの質量分析を行う前に加水分解するために使用されています。
近赤外（NIR）分光法を用いた固体タンパク質の立体構造の非侵襲的測定に、Sigmaの酵素が使用されています。これは重合体／重合体水性二相系におけるタンパク質分配の研究に使用されています。この酵素は、タンパク質浸透圧性の第二ビリアル係数の迅速測定をテストするために、自己相互作用クロマトグラフィーの用途にも使用されています。この技術では、タンパク質はクロマトグラフィー粒子に固定され、その保持時間はイソクラティック（無勾配）溶出を使用して測定されます。
Biochem/physiol Actions
キモトリプシノーゲンAは、わずかなタンパク質分解で活性化します。キモトリプシノーゲンAは、トリプシンおよびキモトリプシンにより活性化することができ（自己分解活性化）、α、β、γ、δおよびπキモトリプシンが形成されます（活性化の条件によります）。キモトリプシンは、トリプトファン、チロシン、フェニルアラニンなどの芳香族アミノ酸のカルボキシル側ペプチドを選択的に切断するプロテアーゼです。また、ロイシン、メチオニンおよびアラニンのカルボキシル側ペプチドを加水分解します。
結合のカルボキシル基側にに芳香族側鎖または大きな疎水性側鎖(チロシン, トリプトファン, フェニルアラニン, メチオニン)を持つペプチド結合を加水分解するセリンプロテア-ゼです。
Other Notes
より詳細な情報につきましては、www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorerのchymotrypsinをご覧ください。
キモトリプシンに活性化した後、1ユニットはpH 7.8、25°C、1分間で、1.0 μmolのBTEEを加水分解する酵素量です。
保管分類
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
C4879-VAR: + C4879-250MG: + C4879-1G: + C4879-5G: + C4879-BULK: + C4879-100MG:
jan
Curtiss P Schneider et al.
The journal of physical chemistry. B, 115(22), 7447-7458 (2011-05-17)
L-Arginine hydrochloride is a very important aggregation suppressor for which there has been much attention given regarding elucidating its mechanism of action. Little consideration, however, has been given toward other salt forms besides chloride, even though the counterion likely imparts
Curtiss P Schneider et al.
The journal of physical chemistry. B, 113(7), 2050-2058 (2009-02-10)
The relatively new technique of vapor pressure osmometry was utilized to determine the preferential interaction of five common solution additives (arginine HCl, guanidine HCl, glycerol, glucose, and urea) using three different model proteins (BSA, lysozyme, and alpha-chymotrypsinogen). Results for guanidine
Effect of real-world sounds on protein crystallization
Zhang CY, et al.
International Journal of Biological Macromolecules, 112, 841-851 (2018)
Pedro P Madeira et al.
Journal of chromatography. A, 1190(1-2), 39-43 (2008-04-02)
Distribution coefficients of randomly selected proteins were measured in aqueous two-phase systems (ATPSs) formed by different combinations of Dextran-75 (Dex), Ficoll-70, polyethylene glycol-8000 (PEG), hydroxypropyl starch-100 (PES), and Ucon50HB5100 (Ucon, a random copolymer of ethylene glycol and propylene glycol) at
Shujun Bai et al.
Journal of pharmaceutical sciences, 94(9), 2030-2038 (2005-07-30)
Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy is a powerful tool for monitoring structural changes in lyophilized protein formulations. However, direct measurement of IR spectra requires significant handling time and effort. The possibility of using near infrared (NIR) spectroscopy as a rapid
資料
Analytical Enzyme Chymotrypsin: Chymotrypsin is produced in the acinar cells of the pancreas as the inactive precursor, chymotrypsinogen.
ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.
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