フィブリノーゲン ヒト血漿由来

フィブリノゲンまたは第I因子は、凝固に関与し、トロンビンによりフィブリンに変換される血液タンパク質です。フィブリノーゲンの分子量は、約340 kDaです。

フィブリノゲンは、ネズミマクロファージからのTNF-様細胞毒性因子の放出を誘発するために使用されました。これは、二光子重合-マイクロ成形技術による制御されたマイクロスケール構造を有するフィブリン足場の製造に使用されました。
フィブリノゲンは、血漿サンプルと血清サンプルとを判別するためのフィブリノゲン特異的サンドイッチ酵素結合性免疫吸着検定法マイクロアレイアッセイの開発にも使用されました。
ヒト血漿由来のフィブリノゲンは、以下の目的で使用されています：

• フィブリンヒドロゲルの生産用
• フィブリン-MSC（間葉系幹細胞）-軟骨構築物の調製用
• 水晶振動子マイクロバランス（QCM）を用いたPFDA-co-DEGDME（ジエチレングリコールジメチルエーテル）表面のタンパク質忌避特性の分析用

タンパク質の凝固カスケ-ドに関与する急性期タンパク質です。

フィブリノ-ゲンは、タンパク質の凝固カスケ-ドに関与する急性期タンパク質です。 この凝固カスケ-ドは、フィブリノ-ゲンをフィブリンに変換するトロンビンの生成をもって完了します。トロンビンはフィブリノ-ゲンを迅速にタンパク質分解し、fibrinopeptide Aを遊離します。Fibrinopeptide Aが遊離するとフィブリン分子が生じます。この時点ではまだフィブリン分子は不溶性ではありませんが、フィブリン分子は近くにあるフィブリン分子やフィブリノ-ゲン分子と複合体を形成する傾向があります。さらに、トロンビンが第二のペプチドであるfibrinopeptide Bをフィブリンから切断します。切断により生じたフィブリンモノマ-は自然に重合し、不溶性ゲルを形成します。重合したフィブリンは非共有結合と静電気的引力によってひとつにまとまり、トロンビンがfactor XIIIに作用することによって産生されるアミノ基転移酵素であるfactor XIIIaにより安定化されます。こうして生じた不溶性フィブリン凝集物(凝塊)と凝集した血小板が損傷血管を塞ぎ、それ以後の出血を防ぎます。血漿フィブリノ-ゲン量は、炎症過程が体内に生じているか否かの非特異的な指標となります。哺乳動物に由来するフィブリノ-ゲンは、どの哺乳動物に由来するトロンビンによっても切断されます。

原材料は、HIVおよびHBsAgの検査において陰性

約15%のクエン酸ナトリウムと約25%の塩化ナトリウムを含有する凍結乾燥粉末です。

フィブリノゲンを可溶化するための最適な方法は、フィブリノゲンが水に溶けないので、温かい（37℃）生理食塩水の上に層状に重ねることです。 生理食塩水濃度は、0.85～0.9%の範囲内にあります。 フィブリノゲン-生理食塩水は穏やかに攪拌することができますが、ボルテックスしてはいけません。 フィブリノゲンは、ゆっくりと溶けて濁りのある溶液を生じます。 フィブリノゲンは滅菌フィルターでろ過できますが、0.1 μフィルターを通過しない場合があります。 シリンジと「ボタン」フィルターを使用して陽圧で0.2 μフィルターを提案します。 ろ過中に分子が分解するため、真空ろ過は使用しないでください。

タンパク量はビウレット法で測定

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