腫瘍壊死因子-α ヒト

特異的活性は、アクチノマイシンD存在下におけるTNFα感受性細胞株L-929の用量依存的細胞毒性によって確認されています。

ヒト腫瘍壊死因子-aは、次の用途で使用されています。

• 内皮細胞単相透過性アッセイに使用する透過性誘発剤として
• 初代ラット心微小血管内皮細胞（RCMVEC）に使用する反応性酸素種誘発剤として
• ヒト胚腎細胞（HEK293）、神経芽細胞腫SH-SY5Y細胞およびHeLa細胞における核内因子カッパB（NF-κB）の活性化に
• ヒトケラチノサイト細胞株（HaCaT）およびヒト冠動脈内皮細胞（HCAEC）の刺激に

腫瘍壊死因子-α（TNF -α）ヒトは以下のことに使用されています

• 抗好中球細胞質抗体による網状結合好中球の誘発、ならびに単量体C反応性蛋白の血小板活性化および形成に対するTNF-αの影響の研究。
• miR-221およびフラクタルカイン発現に対するTNF -αの影響の研究。
• 炎症性細胞応答の誘発。
• NF-κBルシフェラーゼリポーターアッセイ。

腫瘍ネクローシス因子α （TNF-α）は、カケクチンとしても知られており、26 kDaの膜結合タンパク質として発現し、その後TNF-α変換酵素（TACE）によって開裂し、循環中でホモトリマーを形成する溶解性の17 kDaのモノマーを放出します。TNF -αは抗腫瘍活性、免疫修飾作用、炎症、拒食症、悪液質、敗血症性ショック、ウィルス複製および造血に関与します。TNF-αは多くの形質転換細胞（その同名の活性）に対して細胞毒性を示しますが、正常な二倍体細胞では、増殖（線維芽細胞）、分化（骨髄球性細胞）あるいは活性化（好中球）を刺激することができます。TNF-αは、DNAウィルスとRNAウィルスの両方に対する抗ウィルス性効果も示し、いくつかの他のサイトカインの産生を誘発します。

腫瘍ネクローシス因子α （TNF-α）は、カケクチンとしても知られており、26 kDaの膜結合タンパク質として発現し、その後TNF-α変換酵素（TACE）によって開裂し、循環中でホモトリマーを形成する溶解性の17 kDaのモノマーを放出します。TNF-αは抗腫瘍活性、免疫修飾作用、炎症、拒食症、悪液質、敗血症性ショック、ウィルス複製および造血に関与します。TNF-αは、多数の誘導的および抑制的作用因子とともに、多種多様な細胞によって発現されます。主としてTNF-αは、バクテリア（リポ多糖体）、ウィルス、寄生生物、マイトジェンおよび他のサイトカインのような免疫学的攻撃に反応してマクロファージによって産生されます。TNF-αは多くの形質転換細胞（その同名の活性）に対して細胞毒性を示しますが、正常な二倍体細胞では、増殖（線維芽細胞）、分化（骨髄球性細胞）あるいは活性化（好中球）を刺激することができます。TNF-αは、DNAウィルスとRNAウィルスの両方に対する抗ウィルス性効果も示し、いくつかの他のサイトカインの産生を誘発します。TNF-αは臨床試験で抗腫瘍薬として使用されていますが、 シグマのサイトカイン・成長因子・ホルモンの製品は研究専用です。TNF-αおよび関連分子のTNF-β（LT-α）は28%のアミノ酸配列同一性を有する近い構造的相同性を共有し、両方とも同じTNF受容体、TNFR1およびTNFR2を活性化します。マウスおよびヒトTNF-αは79%のアミノ酸配列同一性を共有します。ヒトTNF-αと異なり、マウス型はN-グリコシル化されています。

腫瘍壊死因子-α（TNF-α）は、関節リウマチの病理、乾癬性関節炎（PsA）および乾癬に関与する強力な炎症促進性サイトカインです。インターロイキンIL-1およびIL-6を刺激します。TNF-α遺伝子の多型は、PsAにおける破壊性関節症に関連します。TNF-aの翻訳後修飾は、その機能にとって重大です。

TNFα（腫瘍壊死因子α）遺伝子は、ヒト染色体6p21.33に位置します。TNFαは、TNFスーパーファミリーのメンバーです。TNF-αのシステイン残基中にパルミトイル基があり、膜貫通領域セリン残基中でリン酸化されます。

腫瘍壊死因子-α（TNF-α）は、ヒトHEK 293細胞に発現し、大部分が分子量51 kDa（ゲルろ過測定）のグリコシル化非共有結合ホモ三量体であることが示されています。ヒトHEK 293細胞での産生により、確実なグリコシル化が得られます。細胞増殖培地やその他の用途において、グリコシル化は安定性に寄与します。