ノイラミニダーゼ Clostridium perfringens（ウェルシュ菌）由来

4MU-NANA 単位に基づくパッケージサイズ

ノイラミニダーゼによるシアル酸基の切断は、糖タンパク質構造の抗体による認識を調べる目的で使用されています。N-アセチルノイラミン酸の定量におけるノイラミニダーゼの使用は、他の 2 つの方法よりも良好でした。

ノイラミニダーゼは、様々な糖タンパク質から、末端の N-アセチルノイラミン酸（シアル酸）を切断するのに使用されます。 Clostridium perfringens 由来の本酵素は、Gal、GlcNac、GalNAc、AcNeu、GlcNeu、オリゴ糖、糖脂質、または糖タンパク質に、α-2,3-、α-2,6-、またはα-2,8-結合した末端のシアル酸残基を切断します。切断の相対速度は次の順に低下します：α-2-3 > α-2-6。α-2-8。C. perfringens由来ノイラミニダーゼは、α-2,6結合を好んで切断するA. ureafaciens由来ノイラミニダーゼ（Sigma N3642）と比べて、α-2,3結合のシアル酸残基を非常に効率よく切断します。

細胞表面の糖タンパク質から、シアル酸残基を除去するためにノイラミニダーゼを使用する例が、頻繁に報告されています。通常、ノイラミニダーゼを使用する手順は、PBS 中で 37°C、30 分間であり、その後、PBS で洗浄します。より低濃度のノイラミニダーゼによる組織切片の処理には、より長いインキュベーションが必要です：0.1 M 酢酸バッファー、pH 4.2 ～ 5 で、1 ～ 4 U/mL の場合、37°Cで 2 ～ 20 時間です。

Neuraminidase can block attachment of type 3 reovirus to cell membranes. This effect is related to the ability of neuraminidase to hydrolysis sialic acid residues within cell surface receptors.

Type VIII(製品番号 N5631)からアフィニティ-クロマトグラフィ-にて精製されたものです。

Neuraminidase from Clostridium perfringens has been used in a study to assess purification via affinity chromatography. It has also been used in a study to investigate site-directed mutations of amino acids of the neuraminidase gene, nanH.

Neuraminidase enzymes are glycoside hydrolase enzymes that catalyze hydrolysis of terminal sialic acid residues. The most well-known are the viral nearamidases, which promote influenza virus release.

One unit will hydrolyze 1.0 micromole of 2′-(4-Methylumbelliferyl)-alpha-D-N-actetylneuraminic acid per min at pH 5.0 at 37 °C.