サーモリシン from Geobacillus stearothermophilus

サーモリシンは、配列決定に使用できる他のプロテアーゼとは異なる特異性を持つプロテアーゼです。

4つのカルシウムイオンを含む、熱安定性（好熱性）の細胞外メタロエンドペプチダーゼです。コファクターは、亜鉛およびカルシウムです。疎水性アミノ酸残基のN末端側のタンパク質結合を加水分解します。活性の至適pHは8.0、至適温度は70°Cです。pH 5.0～9.5で極めて安定します。サーモリシンは、切断の特異性が低いため、シーケンシングに適した短い断片を生成します。切断の優先性：X-切断-Y-Z、X=アミノ酸；Y=Leu、Phe、Ile、Val、Met、AlaおよびZはPro以外のアミノ酸。Leuに結合したN末端が最も好まれ、次にPheに結合したN末端が好まれます。ペプチドマッピングやタンパク質の構造および立体構造変化の研究のための限定タンパク質分解にしばしば使用されます。

サーモリシンは、in vivoで分子内シャペロンとして機能するプレ配列を持っていることが知られています。また、熱安定性および触媒活性における塩化ナトリウムの影響を調べる研究にも使用されています。

サーモリシンはまた、人工甘味料のアスパルテームの前駆体である、N-（ベンジロキシカルボニル）-L-アスパルチル-L-フェニルアラニンメチルエステルの商用合成に一般的に使用されます。

カルシウムおよび酢酸ナトリウム酸緩衝液の塩を含む凍結乾燥粉末

活性の至適pHは8.0、至適温度は70℃です。pH 5.0～9.5で安定します。サーモリシンは、切断の特異性が低いため、シーケンシングに適した数々の短い断片を生成します。優先的な切断箇所：X-切断-Y-Z、X = アミノ酸；Y = Leu、Phe、Ile、Val、Met、Ala、およびZ = Pro以外のすべてのアミノ酸。N-末端からLeuへの切断は、他よりも好まれるN-末端からPheへの切断よりも好まれます。

多種類の無関係な酵素を含みます。

1ユニットは、pH 7.5、37°C、1分間で、カゼインを加水分解して1.0 μmol(181 μg)のチロシンに相当する呈色を生じる(Folin-Ciocalteu試薬で発色)酵素量です。