P1867
プラスミン ヒト血漿由来
lyophilized powder, ≥2.0 units/mg protein
別名:
フィブリノリシン
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この商品について
CAS番号:
UNSPSC Code:
12352204
eCl@ss:
42030239
EC Number:
232-640-3
NACRES:
NA.54
MDL number:
Specific activity:
≥2.0 units/mg protein
General description
プラスミンは線維素溶解カスケードの重要な酵素として働きます。さらに炎症プロセスにおける重要な酵素でもあります。
Application
プラスミンと阻害薬の複合体は、アフィニティクロマトグラフィーを用いた研究でウロキナーゼ活性化ヒト血漿から単離されています。この複合体は、プラスミンとキモトリプシンによるヒト上皮ナトリウムチャネル（ENaC）の活性化について調べる研究にも使用されています。
Biochem/physiol Actions
これはα 2-抗プラスミンによって阻害され、フィブリンとの相互作用が妨げられます。 プラスミンは、細胞質タンパク質であるαシヌクレインのN-末端領域を消化し、周囲の細胞によるその取り込みを妨げます。
プラスミンはトリプシンよりも高い選択性を示す酵素で、リジンとアルギニン残基をカルボキシル末端側で優先的に切断します。また、重合したフィブリンを可溶性産物に変換します。
最適pH:8.5
pH 7.5では最大活性の約40%、pH 9.5では最大活性の約50%を示します。
最適温度:37°C。56°Cで急激に不活性化。
最適pH:8.5
pH 7.5では最大活性の約40%、pH 9.5では最大活性の約50%を示します。
最適温度:37°C。56°Cで急激に不活性化。
プラスミンはトリプシンより高い選択性でリジンとアルギニン残基のカルボキシル側鎖で選択的な開裂を示します。重合した線維素を溶解性の生成物に転換します。
pHの最適条件：8.5
pH 7.5：～40%の最大活性、pH 9.5：～50%の最大活性
最適温度：37℃、56℃で急速に不活性化
pHの最適条件：8.5
pH 7.5：～40%の最大活性、pH 9.5：～50%の最大活性
最適温度：37℃、56℃で急速に不活性化
Packaging
内容量はタンパク質の量に基づいています。
Physical form
リン酸ナトリウムおよびトレハロースを含有する凍結乾燥粉末。
Other Notes
1ユニットは、pH 7.5、37°C、1分間に、D-Val-Leu-Lys-p-ニトロアニリドから1 μmolのp-ニトロアニリドを生成する酵素量です。
Disclaimer
研究用途に限ります。本製品は、輸出入活動を含めて、科学的な目的で使用することを意図した場合、フランスにおいて規制されます（フランス公衆衛生法Article L1211-1 paragraph 2）。購入者（すなわちエンドユーザー）は、公衆衛生法Article L1245-5-1 IIの記載に従い、フランス研究省から輸入許可を得る必要があります。本製品を注文することにより、適切な輸入許可を取得していることを確認することになります。
保管分類
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
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jan
Silke Haerteis et al.
The Journal of general physiology, 140(4), 375-389 (2012-09-12)
Proteolytic activation of the epithelial sodium channel (ENaC) involves cleavage of its γ subunit in a critical region targeted by several proteases. Our aim was to identify cleavage sites in this region that are functionally important for activation of human
Tatiana Syrovets et al.
Journal of leukocyte biology, 92(3), 509-519 (2012-05-09)
The serine protease plasmin generated from its zymogen plasminogen is best known for its function as a key enzyme of the fibrinolytic cascade. However, beyond fibrinolysis, plasmin has a number of crucial functions in a variety of processes, including inflammation.
S Müllertz et al.
The Biochemical journal, 159(3), 545-553 (1976-12-01)
A complex between plasmin and an inhibitor was isolated by affinity chromatography from urokinase-activated human plasma. The complex did not react with antibodies against any of the known proteinase inhibitors in plasma. A rabbit antiserum against the complex was produced.
On the mechanism of the reaction between human alpha 2-antiplasmin and plasmin.
B Wiman et al.
The Journal of biological chemistry, 254(18), 9291-9297 (1979-09-25)
Shu He et al.
British journal of haematology, 160(6), 806-816 (2013-01-31)
To assess whether Haemocomplettan(®) (fibrinogen concentrate) or Fibrogammin(®) (Factor XIII concentrate) can be used to manage bleeding complications of antithrombotic treatment, we examined a normal plasma pool spiked with AR-H067637 (thrombin inhibitor) or rivaroxaban (activated factor X-inhibitor), to which one
プロトコル
Protocol for Enzymatic Assay of Plasmin with D-Val-Leu-Lys-p-Nitroanilide Dihydrochloride
ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.
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