SAB4200311
抗O-GlcNAcase（OGA）（C末端領域） ウサギ宿主抗体
~1.5 mg/mL, affinity isolated antibody
別名:
抗β-N-アセチルヘキソサミニダーゼ, 抗MEA5, 抗N-アセチル-β-グルコサミニダーゼ, 抗N-アセチル-D-グルコサミニダーゼ, 抗NCOAT, 抗O-GlcNAcase, 抗OGA, 抗ヘキソサミニダーゼC, 抗髄膜腫発現抗原5（ヒアルロニダーゼ）
製品名
抗O-GlcNAcase（OGA）（C末端領域） ウサギ宿主抗体, ~1.5 mg/mL, affinity isolated antibody
biological source
rabbit
conjugate
unconjugated
antibody form
affinity isolated antibody
antibody product type
primary antibodies
clone
polyclonal
form
buffered aqueous solution
mol wt
antigen ~130 kDa
species reactivity
canine, human
concentration
~1.5 mg/mL
technique(s)
immunoprecipitation (IP): 3-6 μg using MDCK cells.
western blot: 2-4 μg/mL using MCF7 cell extracts.
UniProt accession no.
shipped in
dry ice
storage temp.
−20°C
target post-translational modification
unmodified
Quality Level
Gene Information
human ... MGEA5(10724)
Physical form
15 mMアジ化ナトリウムを含むpH 7.4の0.01 Mリン酸緩衝生理食塩水溶液。
Immunogen
KLHに結合したヒトO-GlcNAcase（OGA）のC末端近傍の配列に対応する合成ペプチドです。対応する配列は、ヒトOGAアイソフォームBでは同じであり、ラットおよびマウスOGAでは高度に保存されています（単一アミノ酸置換）。
Application
ウサギで産生された抗O-GlcNAcase（OGA）（C末端領域）抗体は、以下の用途に使用されています：
- ウェスタンブロッティング
- 免疫沈降法
- マイクロアレイ分析
本抗体が使用され成功している用途や関連の査読論文を以下に示します。
ウエスタンブロッティング（1論文）
ウエスタンブロッティング（1論文）
Biochem/physiol Actions
β-N-アセチルグルコサミニダーゼ（OGA）とO-GlcNAcトランスフェラーゼ（OGT）は、O-結合型N-アセチルグルコサミンの循環を調節する重要な酵素です。OGAは、標的タンパク質からの修飾の切断に関与しています。OGAはOGTによってグリコシル化もされ、これら2つの酵素間に調節性フィードバックループが存在します。OGAとOGTは、転写共抑制複合体においてヒストンデアセチラーゼ（HDAC）と強く結合することが認められています。
Disclaimer
弊社のカタログまたは製品に添付された弊社のその他の文書に記載されていない場合、弊社の製品は研究用途向けのみを目的としているため、他のいかなる目的にも使用することはできません。このような目的としては、未承認の販売用途、in vitroの診断用途、ex vivoあるいはin vivoの治療用途、またはヒトあるいは動物へのあらゆる種類の消費あるいは適用などがありますが、これらに限定されません。
General description
β-N-アセチルグルコサミニダーゼ（OGA）遺伝子は、哺乳動物組織で広く発現している2つの選択的スプライシングアイソフォームをコードしています。OGA（O-GlcNAcase、MGEA5、NCOATとしても知られています）は、84のグリコシドヒドロラーゼのファミリーに属しています。より長いOGA型は、2つの異なるドメインであるN末端のO-GlcNAcaseドメインとC末端の推定上のヒストンアセチルトランスフェラーゼ（HAT）ドメインを含む二機能性核／細胞質酵素です。より短いOGA型には、N末端のO-GlcNAcaseドメインのみが含まれています。
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保管分類
12 - Non Combustible Liquids
wgk
WGK 1
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
Seokwon Jo et al.
Frontiers in endocrinology, 13, 1040014-1040014 (2022-11-18)
Protein O-GlcNAcylation is a nutrient and stress-sensitive protein post-translational modification (PTM). The addition of an O-GlcNAc molecule to proteins is catalyzed by O-GlcNAc transferase (OGT), whereas O-GlcNAcase (OGA) enzyme is responsible for removal of this PTM. Previous work showed that
Nutrient-driven O-GlcNAc cycling-think globally but act locally
Harwood KR and Hanover JA
Journal of Cell Science, 127(9), 1857-1867 (2014)
O-GlcNAc cycling: implications for neurodegenerative disorders
Lazarus BD, et al.
The International Journal of Biochemistry & Cell Biology, 41(11), 2134-2146 (2009)
Cell Metabolism Control Through O-GlcNAcylation of STAT5: A Full or Empty Fuel Tank Makes a Big Difference for Cancer Cell Growth and Survival
Rauth M, et al.
International Journal of Molecular Sciences, 20(5), 1028-1028 (2019)
Changes in O-linked N-acetylglucosamine (O-GlcNAc) homeostasis activate the p53 pathway in ovarian cancer cells
de Queiroz RM, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 291(36), 18897-18914 (2016)
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