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Merck

324713

Glu-C Protease

Selectively cleaves at glutamic acid residues, suitable for mass spectromety, from Staphylococcus aureus

Sinónimos:

Endoproteinase Glu-C, Excision Grade, Staphylococcus aureus, V8 Protease

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Acerca de este artículo

Número CAS:
66676-43-5
Número CE:
3.4.21.19 (BRENDA, IUBMB)
UNSPSC Code:
12352202
NACRES:
NA.54
MDL number:
MFCD01324998

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Nombre del producto

Endoproteinase Glu-C, Excision Grade, Staphylococcus aureus,

biological source

Staphylococcus aureus

grade

Proteomics Grade

form

lyophilized

specific activity

≥10 units/mg protein

manufacturer/tradename

Calbiochem®

storage condition

OK to freeze

shipped in

ambient

storage temp.

2-8°C

Quality Level

100

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Disclaimer

Toxicity: Harmful (C)

General description

Native endoproteinase Glu-C from Staphylococcus aureus. Serine protease that specifically hydrolyzes peptide bonds at the carboxylic side of glutamic acid and aspartic acid residues. Inhibited by DFP and α2-macroglobulin. Suggested working concentration: 1:20 to 1:100 (protease:protein by weight) for sequence analysis.

Other Notes

Houmard, J., and Drapeau, G.R. 1972. Proc. Natl. Acad. Sci. USA69, 3506.
One unit is defined as the amount of enzyme that will hydrolyze 1.0 µmol Z-Phe-Leu-Glu-pNA per min at 25°C, pH 7.8.

Preparation Note

Following reconstitution, aliquot and freeze (-20°C) for long term storage or refrigerate (4°C) for short term storage. Stock solutions are stable for up to 2 days at 4°C or for up to 1 month at -20°C.

Legal Information

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

pictograms

Health hazard
GHS08

signalword

Danger

hcodes

H317,H334

Hazard Classifications

Resp. Sens. 1 - Skin Sens. 1

Clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

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Victoria L Stefanelli et al.
Matrix biology : journal of the International Society for Matrix Biology, 82, 86-104 (2019-04-21)
The extracellular matrix (ECM) microenvironment is increasingly implicated in the instruction of pathologically relevant cell behaviors, from aberrant transdifferentation to invasion and beyond. Indeed, pathologic ECMs possess a panoply of alterations that provide deleterious instructions to resident cells. Here we

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