Anticuerpo anti-IDH1/2 Mutante (R132/172), clon MsMab-1

La isocitrato deshidrogenasa (IDH) cataliza la descarboxilación oxidativa del isocitrato para producir alfa-cetoglutarato y dióxido de carbono. Existen tres formas de IDH en humanos (las IDH1-3). La IDH3 utiliza NAD+ como cofactor y actúa dentro del ciclo del ácido cítrico, mientras que la IDH1 (EC 1.1.1.42; UniProt P48735) y la IDH2 (EC 1.1.1.42; UniProt P48735) utilizan NADP+ como cofactor y actúan fuera del contexto del ciclo del ácido cítrico. Las IDH1 y IDH2 mutadas convierten el alfa-cetoglutarato en el oncometabolito R(-)-2-hidroxiglutarato (2-HG) en el citosol y las mitocondrias, respectivamente. Se han notificado mutaciones de la isocitrato deshidrogenasa 1 ⁄ 2 en gliomas, leucemias mieloides agudas (LMA), tumores cartilaginosos, osteosarcoma, tumores de células gigantes óseas (GCTB), enfermedad de Ollier y síndrome de Maffucci.

de ~ 47 a 50 kDa observados

Epítopo: Sitio de mutación IDH1-R132/IDH2-R172

Péptido conjugado con KLH derivado de la secuencia IDH1 humana con la mutación R132G.

Análisis mediante inmunohistoquímica: Una dilución 1:50 de un lote representativo detectó la IDH1/2 mutante (R132/172) en colon humano, cáncer colorrectal humano y tejido neoplásico de ovario humano.
Análisis de Western Blotting: Se probó la selectividad con respecto a las formas mutantes de un lote representativo frente a construcciones de fusión IDH1/2 purificadas MBP, así como lisados de células CHO que expresaban las proteínas IDH1/2 exógenas (Kato Kaneko, M., et al (2013). Tohoku J Exp Med. 230(2):103-109; Liu, X., et al. (2013). Cancer Med.;2(6):803-814).
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia (WB): un lote representativo detectó la IDH2-R172S expresada exógenamente, pero no la IDH2 natural o las proteínas de fusión IDH2-H175Y PA en lisados de células de osteosarcoma U2OS transfectadas (Kato Kaneko, M., et al (2014). Cancer Sci.;105(6):744-748).
Análisis mediante inmunohistoquímica: un lote representativo detectó la IDH2 R172S mutante, pero no las IDH1/2 naturales, en cortes de tejido GCTB (tumor de células gigantes de hueso) humanas incluidas en parafina (Kato Kaneko, M., et al (2014). Cancer Sci.;105(6):744-748).
Análisis mediante inmunohistoquímica: un lote representativo detectó la IDH2 R172S mutante, pero no las IDH1/2 naturales, en cortes de osteosarcoma humano incluido en parafina (Liu, X., et al (2013). Cancer Med.;2(6):803-814).

Categoría de investigación
Apoptosis y cáncer

Este anticuerpo anti-IDH1/2 mutante (R132/172), clon MsMab-1, está validado para utilizar en Western Blotting e inmunohistoquímica (parafina) para la detección de la IDH1/2 mutante (R132/172).

Subcategoría de investigación
Apoptosis - Adicional

El clon MsMab-1 reconoce la IDH1 con mutaciones en la Arg132 (R132AD/E/G/H/M/N/Q/SY) y la IDH2 con mutaciones en la Arg172 (R172A/C/D/E/G/L/Q/S/Y), pero no el tipo natural IDH1/2 u otras mutaciones IDH1/2 IDH2 (IDH1-R132C/F/I/K/L/P/R/T/V/W; IDH2-H175Y, R172F/H/I/K/M/N/P/T/V/W) mediante inmunoelectrotransferencia (WB) y ELISA con péptidos.

IgG2bκ monoclonal de ratón purificada en tampón que contiene Tris-glicina 0,1 M (pH 7,4), NaCl 150 mM con azida sódica al 0,05 %.

Presentación: Purificada

Proteína G purificada

Estable durante 1 año a 2-8°C desde la fecha de recepción.

Evaluada mediante inmunotransferencia Western en lisado de células U2OS que expresan la IDH2-R172S.

Análisis mediante inmunoelectrotransferencia (western blot): 2,0 µg/ml de este anticuerpo detectó la forma mutante IDH2-R172S expresada exógenamente, pero no la IDH2 natural, en 10 µg de lisados de células U2OS.

Concentración: Consulte la ficha técnica específica del lote.

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