Dodecilsulfatosódico

Probado para ser utilizado en electroforesis en gel de poliacrilamida desnaturalizado.

Detergente aniónico.

El dodecilsulfatosódico se ha utilizado:

• en la immunoprecipitación de la cromatina
• en la electroforesis en gel SDS-poliacrilamida (SDS-PAGE)
• como componente de la disolución tampón del ensayo de radioinmunoprecipitación para inmunotransferencia

Utilizado para solubilizar y desnaturalizar las proteínas para la PAGE desnaturalizante. La mayoría de las proteínas se unen al SDS en una proporción 1,4 g de SDS por gramo de proteína. Las cargas intrínsecas a la proteína resultan insignificantes en comparación con la carga negativa global proporcionada por el SDS unido. El cociente carga a masa es esencialmente el mismo para cada proteína y migrará en el gel en función sólo de su tamaño.

El dodecilsulfatosódico (SDS), también conocido como laurilsulfato sódico, es un tensioactivo aniónico muy utilizado en diversas aplicaciones científicas, en particular en investigación en biología molecular, bioquímica y biología celular. Su eficacia se deriva de su naturaleza anfifílica, lo que le permite interactuar con moléculas tanto hidrófobas como hidrófilas. El SDS es un detergente versátil que sobresale en la solubilización y desnaturalización de proteínas, por lo que es una herramienta esencial en los procedimientos de extracción y purificación de proteínas. Al alterar las estructuras proteicas, el SDS facilita la separación de las proteínas en función de su peso molecular durante la electroforesis en SDS-PAGE.

Más allá del análisis de proteínas, el SDS encuentra también aplicaciones en la separación electroforética de los lípidos, lo que permite el estudio y la caracterización de estos importantes componentes celulares. Además, el SDS se emplea en diversas técnicas de hibridación y biología molecular, lo que demuestra su versatilidad en una amplia gama de áreas de investigación. La eficacia del SDS tanto en condiciones iónicas como aniónicas amplía aún más su utilidad, permitiéndolo adaptarse a diversas configuraciones y requisitos experimentales. Su capacidad para desentrañar proteínas uniéndose a las cadenas peptídicas e impartiendo una carga negativa elimina eficazmente la forma de la proteína como un factor para la separación en el gel, lo que garantiza la determinación exacta del tamaño de la proteína.

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