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Acerca de este artículo
Form:
lyophilized powder
Assay:
≥85% (SDS-PAGE)
Biological source:
human
Recombinant:
expressed in E. coli
Mol wt:
42.6 kDa
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Permítanos ayudarlebiological source
human
recombinant
expressed in E. coli
assay
≥85% (SDS-PAGE)
form
lyophilized powder
mol wt
42.6 kDa
UniProt accession no.
application(s)
cell analysis
shipped in
wet ice
storage temp.
−20°C
Quality Level
Gene Information
human ... MAPT(4137)
Biochem/physiol Actions
Isoform of Tau, variant 2N3R, having 3 microtubule binding repeats (R) and 2 amino terminal inserts (N).
Preparation Note
Lyophilized from MES, pH 6.8 containing NaCl and EGTA. When reconstituted in water to a protein concentration of 1 mg/mL, the resulting buffer will have ~50 mM MES, pH 6.8, 100 mM NaCl and 0.5 mM EGTA.
Clase de almacenamiento
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 1
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
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A Himmler et al.
Molecular and cellular biology, 9(4), 1381-1388 (1989-04-01)
Tau proteins consist of a family of proteins, heterogeneous in size, which associate with microtubules in vivo and are induced during neurite outgrowth. In humans, tau is one of the major components of the pathognomonic neurofibrillary tangles in Alzheimer's disease
Jesus Avila et al.
Physiological reviews, 84(2), 361-384 (2004-03-27)
The morphology of a neuron is determined by its cytoskeletal scaffolding. Thus proteins that associate with the principal cytoskeletal components such as the microtubules have a strong influence on both the morphology and physiology of neurons. Tau is a microtubule-associated
M Goedert et al.
Neuron, 3(4), 519-526 (1989-10-01)
We have determined the sequences of isoforms of human tau protein, which differ from previously reported forms by insertions of 29 or 58 amino acids in the amino-terminal region. Complementary DNA cloning shows that the insertions occur in combination with
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