トロンビン ヒト血漿由来

トロンビンは、肝臓に含まれる不活性プロトロンビンのタンパク質分解的切断によって生成されます。プロトロンビン遺伝子は、ヒト染色体11p11.2にマッピングされています。トロンビンは、AおよびB触媒ドメイン、認識ドメインおよび挿入ループで構成されています。活性部位残基は、酵素4分子（ヒスチジン57、アスパラギン酸102、セリン195およびセリン214）からなります。

ヒト血漿由来のトロンビンは以下の用途に使用されています：

• 共焦点顕微鏡法および酵素結合免疫吸着アッセイ（ELISA）に先立つ内皮細胞培養の前処理に用いる培地添加物として
• フィブリン-間葉系幹細胞（MSC）構造物を調製するためのMSCのゲル化のため
• セリンプロテアーゼ阻害剤（カエルの皮膚分泌物由来のOGTI）のスクリーニングのため

Arg-Glyを選択的に切断するセリンプロテア-ゼは、フィブリノ-ゲン内に結合し、フィブリンおよびfibrinopeptide A、Bを形成します。

トロンビンの主な機能は、フィブリノゲンをフィブリンに切断して安定した血餅形成を補助することにあります。高レベルのトロンビンは、ドーパミン作動性ニューロンに神経毒性を引き起こし、パーキンソン病の進行に関与します。プロトロンビン遺伝子が広範に変異することによってプロトロンビンが不足すると、プロトロンビン異常症やプロトロンビン欠乏症などの凝固障害を来します。トロンビンのレベルが変化すると、多発性硬化症における凝固経路が変わります。冠動脈疾患（CAD）の患者は、高レベルのトロンビンを示します。脳内の神経原線維変化におけるトロンビン蓄積は、τタンパクの凝集およびアルツハイマー病の病態生理の一因となるおそれがあります。

バイアルの内容物を水1 mLで復元すると、0.15 M塩化ナトリウムおよび0.05 Mクエン酸ナトリウム(pH 6.5)となり、記載された活性を示します。

NIHのアッセイでは、Biggs法の改変法に基づいて、トロンビンサンプル(1%アルブミン含有バッファーで安定化)0.1 mLと、基質として希釈血漿(等量の生理食塩水で希釈)0.2 mLを用います。凝固時間15～25秒の範囲でトロンビン濃度を決定します。

活性は、NIHトロンビン標準溶液と直接比較して得られるNIH単位で表されています。

研究用途に限ります。本製品は、輸出入活動を含めて、科学的な目的で使用することを意図した場合、フランスにおいて規制されています（公衆衛生法L1211-1条パラグラフ2）。購入者（すなわちエンドユーザー）は、公衆衛生法L1245-5-1条のIIのとおり、フランス研究技術省から輸入許可を得る必要があります。本製品を注文することにより、適切な輸入許可を取得していることを確認していることになります。